Relation Structure-Fonction de la Prot?ne Chaperon Dnak

La prot?ine chaperon d'Escherichia coli DnaK est la prot?ine de choc thermique de 70 kDa (HSP70) la mieux caract?ris?e. Ces chaperons mol?culaires exercent leur fonction principale gr?ce ? des cycles successifs de fixation et de lib?ration des polypeptides, coupl?s ? des cycles d'hydrolyse de l'ATP sous le contr?le de co-facteurs prot?iques. Tr?s similaires au niveau de leur structure, les nombreuses HSP70s diff?rent pourtant en termes de sp?cificit? de substrat et d'interaction. Afin de d?terminer les bases structurales de cette sp?cificit?, des ?tudes de compl?mentation ont ?t? r?alis?es en utilisant des prot?ines chim?res compos?es de diff?rentes combinaisons entre les domaines respectifs de DnaK et ceux de son homologue Hsc70 de rat. Les r?sultats obtenus montrent que seules les chim?res poss?dant le domaine de fixation des peptides de DnaK sont capables de restaurer les ph?notypes sauvages et que le sous-domaine B, portant le site de fixation des peptides substrats, est le responsable de la sp?cificit? de fonction de DnaK chez E.coli. Ces r?sultats bousculent certaines id?es re?ues sur le mode de fonctionnement des HPS70s et offrent de nombreuses perspectives de recherche.

Author: Suppini-J

Publisher: Omniscriptum

Publication Date: Feb 28, 2018

Number of Pages: 188 pages

Binding: Paperback or Softback

ISBN-10: 3838170431

ISBN-13: 9783838170435